2.43
1.65
1.98
0,73
1.88
1.81
2.43
2.2 Suhteellisen molekyylimassajakauman kalibrointikäyrässä käytetyt standardiaineet: insuliini, mykopeptidit, glysiini-glysiini-tyrosiini-arginiini, glysiini-glysiini-glysiini
3 Instrumentit ja laitteet
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27.5
Kaiken kaikkiaan aminohappojen osuus Sustarin tuotteissa on suurempi kuin Zinpron tuotteissa.
Osa 8 Käytön vaikutukset
Erilaisten hivenaineiden lähteiden vaikutukset munivien kanojen tuotantosuorituksiin ja munien laatuun munintakauden loppupuolella
Tuotantoprosessi
Kohdennettu kelaatioteknologia
Leikkausemulgointitekniikka
Painesuihkutus- ja kuivaustekniikka
Jäähdytys- ja kosteudenpoistotekniikka
Edistynyt ympäristönhallintatekniikka
Liite A: Menetelmät peptidien suhteellisen molekyylimassajakauman määrittämiseksi
Standardin käyttöönotto: GB/T 22492-2008
1 Testausperiaate:
Se määritettiin korkean suorituskyvyn geelisuodatuskromatografialla. Toisin sanoen käyttäen huokoista täyteainetta stationäärifaasina ja erotusnäytteen komponenttien suhteellisen molekyylimassan koon erotuksen perusteella, joka havaittiin peptidisidoksella ultraviolettiabsorptioaallonpituudella 220 nm. Kromatogrammit ja niiden tiedot käsiteltiin ja laskettiin soijapapupeptidin suhteellisen molekyylimassan koon ja jakauma-alueen määrittämiseksi tarkoitetulla tiedonkäsittelyohjelmistolla (eli GPC-ohjelmistolla).
2. Reagenssit
Koeveden tulee täyttää toissijaisen veden spesifikaatiot standardissa GB/T6682, ja reagenssien käytön on oltava analyyttisesti puhtaita, lukuun ottamatta erityismääräyksiä.
2.1 Reagensseihin kuuluvat asetonitriili (kromatografisesti puhdas), trifluorietikkahappo (kromatografisesti puhdas),
2.2 Suhteellisen molekyylimassajakauman kalibrointikäyrässä käytetyt standardiaineet: insuliini, mykopeptidit, glysiini-glysiini-tyrosiini-arginiini, glysiini-glysiini-glysiini
3 Instrumentit ja laitteet
3.1 Korkean suorituskyvyn nestekromatografi (HPLC): kromatografinen työasema tai integraattori, jossa on UV-detektori ja GPC-tietojenkäsittelyohjelmisto.
3.2 Liikkuva faasi tyhjiösuodatus- ja kaasunpoistoyksikkö.
3.3 Elektroninen vaaka: asteikolla varustettu arvo 0,000 1 g.
4 Käyttövaiheet
4.1 Kromatografiset olosuhteet ja järjestelmän sopeuttamiskokeet (referenssiolosuhteet)
- 4.1.1 Kromatografinen kolonni: TSKgelG2000swxl300 mm × 7,8 mm (sisähalkaisija) tai muu samantyyppinen ja suorituskykyinen geelikolonni, joka soveltuu proteiinien ja peptidien määrittämiseen.
- 4.1.2 Liikkuva faasi: Asetonitriili + vesi + trifluorietikkahappo = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Detektioaallonpituus: 220 nm.
- 4.1.4 Virtausnopeus: 0,5 ml/min.
- 4.1.5 Havaitsemisaika: 30 min.
- 4.1.6 Näytteen injektointitilavuus: 20 μL.
- 4.1.7 Kolonnin lämpötila: huoneenlämpötila.
- 4.1.8 Jotta kromatografinen järjestelmä täyttäisi detektiovaatimukset, edellytettiin, että edellä mainituissa kromatografisissa olosuhteissa geelikromatografisen kolonnin hyötysuhteen eli levyjen teoreettinen lukumäärän (N) on oltava vähintään 10 000 laskettuna tripeptidistandardin (glysiini-glysiini-glysiini) piikkien perusteella.
- 4.2 Suhteellisten molekyylimassastandardikäyrien tuottaminen
- Yllä mainitut eri suhteellisen molekyylimassan omaavat peptidistandardiliuokset, joiden massapitoisuus oli 1 mg/ml, valmistettiin liikkuvan faasin yhteensovittamisella, sekoitettiin tietyssä suhteessa ja suodatettiin sitten orgaanisen faasin kalvon läpi, jonka huokoskoko oli 0,2 μm - 0,5 μm, ja injektoitiin näytteeseen, minkä jälkeen standardien kromatogrammit saatiin. Suhteellisen molekyylimassan kalibrointikäyrät ja niiden yhtälöt saatiin piirtämällä suhteellisen molekyylimassan logaritmi retentioajan funktiona tai lineaarisella regressiolla.
4.3 Näytteen käsittely
Punnitse tarkasti 10 mg näytettä 10 ml:n mittapulloon, lisää hieman liikkuvaa faasia ja ravista ultraäänellä 10 minuuttia, kunnes näyte on täysin liuennut ja sekoittunut. Laimenna liikkuvalla faasilla vaa'alle ja suodata sitten orgaanisen faasin kalvon läpi, jonka huokoskoko on 0,2 μm - 0,5 μm. Suodos analysoitiin kohdan A.4.1 kromatografisten olosuhteiden mukaisesti.
- 5. Suhteellisen molekyylimassajakauman laskeminen
- Kun kohdan 4.3 mukaisesti valmistettu näyteliuos on analysoitu kohdan 4.1 kromatografisissa olosuhteissa, näytteen suhteellinen molekyylimassa ja sen jakauma-alue voidaan saada sijoittamalla näytteen kromatografiset tiedot kalibrointikäyrään 4.2 GPC-tiedonkäsittelyohjelmistolla. Eri peptidien suhteellisten molekyylimassojen jakauma voidaan laskea piikkien pinta-alojen normalisointimenetelmällä seuraavan kaavan mukaisesti: X = A / A yhteensä × 100
- Kaavassa: X - Suhteellisen molekyylimassan omaavan peptidin massaosuus näytteen kokonaispeptidistä, %;
- A - Suhteellisen molekyylimassan omaavan peptidin piikin pinta-ala;
- Kokonais-A - kunkin suhteellisen molekyylimassan omaavan peptidin piikkien pinta-alojen summa, laskettuna yhden desimaalin tarkkuudella.
- 6 Toistettavuus
- Kahden toistettavuusolosuhteissa saadun riippumattoman määrityksen absoluuttinen ero ei saa ylittää 15 %:a kahden määrityksen aritmeettisesta keskiarvosta.
- Liite B: Vapaiden aminohappojen määritysmenetelmät
- Standardin käyttöönotto: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Reagenssit ja materiaalit
- Jääetikkahappo: analyyttisesti puhdas
- Perkloorihappo: 0,0500 mol/l
- Indikaattori: 0,1 % kristallivioletti-indikaattori (jääetikkahappo)
- 2. Vapaiden aminohappojen määritys
Näytteitä kuivattiin 80 °C:ssa yhden tunnin ajan.
Jäähdytä näyte kuivassa astiassa luonnollisesti huoneenlämpöiseksi tai käyttökelpoiseksi.Punnitse noin 0,1 g näytettä (0,001 g:n tarkkuudella) 250 ml:n kuivaan erlenmeyerpulloon.Siirry nopeasti seuraavaan vaiheeseen, jotta näyte ei ime ympäristön kosteuttaLisää 25 ml jääetikkaa ja sekoita hyvin enintään 5 minuuttia.Lisää 2 tippaa kristallivioletti-indikaattoriaTitraa 0,0500 mol/l (±0,001) perkloorihapon standardiliuoksella, kunnes liuos muuttuu violetista päätepisteeseen.
Kirjaa kuluneen standardiliuoksen tilavuus.
- Suorita sokkokoe samanaikaisesti.
- 3. Laskelma ja tulokset
- Reagenssin vapaiden aminohappojen pitoisuus X ilmaistaan massaosuutena (%) ja lasketaan kaavalla: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100 %, seuraavassa kaavassa:
- C - Perkloorihappostandardiliuoksen pitoisuus mooleina litrassa (mol/L)
- V1 - Näytteiden titrauksessa perkloorihappostandardiliuoksella käytetty tilavuus millilitroina (ml).
- Vo - perkloorihappostandardiliuoksella titrauksessa käytetty tilavuus millilitroina (ml);
M - Näytteen massa grammoina (g).
| 0,1445: Aminohappojen keskimääräinen massa, joka vastaa 1,00 ml:aa perkloorihappostandardiliuosta [c (HClO4) = 1,000 mol / l]. | 4.2.3 Ceriumsulfaatin standardititrausliuos: konsentraatio c [Ce(SO4)2] = 0,1 mol/l, valmistettu GB/T601-standardin mukaisesti. | |
| Standardien käyttöönotto: Q/70920556 71-2024 | 1. Määritysperiaate (esimerkkinä Fe) | Aminohapporautakomplekseilla on hyvin alhainen liukoisuus vedettömään etanoliin ja vapaat metalli-ionit liukenevat vedettömään etanoliin. Näiden kahden liukoisuuden eroa vedettömässä etanolissa käytettiin aminohapporautakompleksien kelaatioasteen määrittämiseen. |
| Kaavassa: V1 - testiliuoksen titraukseen kuluneen ceriumsulfaattistandardiliuoksen tilavuus, ml; | Vedetön etanoli; muu on sama kuin GB/T 27983-2011:n kohdassa 4.5.2. | 3. Analyysin vaiheet |
| Tee kaksi rinnakkaista koetta. Punnitse 0,1 g näytettä, jota on kuivattu 103 ± 2 ℃:ssa 1 tunnin ajan, 0,0001 g:n tarkkuudella. Lisää 100 ml vedetöntä etanolia liuottamiseksi, suodata, suodata jäännös ja pese 100 ml:lla vedetöntä etanolia vähintään kolme kertaa. Siirrä sitten jäännös 250 ml:n erlenmeyerpulloon, lisää 10 ml rikkihappoliuosta GB/T27983-2011-standardin kohdan 4.5.3 mukaisesti ja suorita sitten seuraavat vaiheet GB/T27983-2011-standardin kohdan 4.5.3 "Kuumenna liuottamiseksi ja anna jäähtyä" mukaisesti. Suorita samanaikaisesti sokeakoe. | 4. Kokonaisraudan pitoisuuden määritys | 4.1 Määritysperiaate on sama kuin GB/T 21996-2008:n kohdassa 4.4.1. |
4.2. Reagenssit ja liuokset
| 4.2.1 Sekoitettu happo: Lisää 150 ml rikkihappoa ja 150 ml fosforihappoa 700 ml:aan vettä ja sekoita hyvin. | 4.2.2 Natriumdifenyyliamiinisulfonaatti-indikaattoriliuos: 5 g/l, valmistettu standardin GB/T603 mukaisesti. | 4.2.3 Ceriumsulfaatin standardititrausliuos: konsentraatio c [Ce(SO4)2] = 0,1 mol/l, valmistettu GB/T601-standardin mukaisesti. | |
| 4.3 Analyysin vaiheet | Tee kaksi rinnakkaista koetta. Punnitse 0,1 g näytettä 0,20001 g:n tarkkuudella 250 ml:n erlenmeyerpulloon, lisää 10 ml happoseosta. Liuotuksen jälkeen lisää 30 ml vettä ja 4 tippaa natriumdianiliinisulfonaatti-indikaattoriliuosta. Suorita sitten seuraavat vaiheet GB/T21996-2008-standardin kohdan 4.4.2 mukaisesti. Suorita samanaikaisesti sokeakoe. | 4.4 Tulosten esittäminen | Aminohapporautakompleksien kokonaisrautapitoisuus X1 raudan massaosuutena, arvo ilmaistuna prosentteina, laskettiin kaavan (1) mukaisesti: |
| X1=(V-V0)×C×M×10⁻³×100 | V0 - sokealiuoksen titraukseen kulunut ceriumsulfaattistandardiliuos, ml; | V0 - sokealiuoksen titraukseen kulunut ceriumsulfaattistandardiliuos, ml; | C - Ceriumsulfaattistandardiliuoksen todellinen pitoisuus, mol/l5. Kelaattien rautapitoisuuden laskeminenKelaatin rautapitoisuus X2 raudan massaosuutena, prosentteina ilmaistuna, laskettiin kaavalla: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| Kaavassa: V1 - testiliuoksen titraukseen kuluneen ceriumsulfaattistandardiliuoksen tilavuus, ml; | V2 - sokealiuoksen titraukseen kulunut ceriumsulfaattistandardiliuos, ml;nom1 - Näytteen massa, g. Käytä rinnakkaismääritysten tulosten aritmeettista keskiarvoa määritystuloksina, ja rinnakkaismääritysten tulosten itseisarvoinen ero on enintään 0,3 %. | 0,05585 - rauta(II)-ionien massa grammoina, joka vastaa 1,00 ml:aa ceriumsulfaattistandardiliuosta C[Ce(SO4)2.4H20] = 1,000 mol/l.nom1 - Näytteen massa, g. Käytä rinnakkaismääritysten tulosten aritmeettista keskiarvoa määritystuloksina, ja rinnakkaismääritysten tulosten itseisarvoinen ero on enintään 0,3 %. | 6. Kelaatioasteen laskeminenKelaatioaste X3, arvo ilmaistuna prosentteina, X3 = X2/X1 × 100Liite C: Menetelmät Zinpron kelaatioasteen määrittämiseksi |
Standardin käyttöönotto: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagenssit ja materiaalit
a) Jääetikkahappo: analyyttisesti puhdas; b) Perkloorihappo: 0,0500 mol/l; c) Indikaattori: 0,1 % kristallivioletti-indikaattori (jääetikkahappo)
2. Vapaiden aminohappojen määritys
2.1 Näytteitä kuivattiin 80 °C:ssa yhden tunnin ajan.
2.2 Aseta näyte kuivaan astiaan jäähtymään luonnollisesti huoneenlämpöiseksi tai käyttökelpoiseen lämpötilaan.
2.3 Punnitse noin 0,1 g näytettä (0,001 g:n tarkkuudella) 250 ml:n kuivaan erlenmeyerkolviin.
2.4 Siirry nopeasti seuraavaan vaiheeseen, jotta näyte ei ime ympäristön kosteutta.
2.5 Lisää 25 ml jääetikkaa ja sekoita hyvin enintään 5 minuuttia.
2.6 Lisää 2 tippaa kristallivioletti-indikaattoria.
2.7 Titraa 0,0500 mol/l (±0,001) perkloorihapon standardititrausliuoksella, kunnes liuos muuttuu violetista vihreäksi 15 sekunnin ajan ilman, että väri muuttuu loppupisteenä.
2.8 Kirjaa kuluneen standardiliuoksen tilavuus.
2.9 Suorita sokeakoe samanaikaisesti.
- 3. Laskelma ja tulokset
- katalaani
- Physicochemical parameters
V1 - Näytteiden titrauksessa perkloorihappostandardiliuoksella käytetty tilavuus millilitroina (ml).
Vo - perkloorihappostandardiliuoksella titrauksessa käytetty tilavuus millilitroina (ml);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Osoite: No.147 Qingpu Road, Shouan Town, Pujiangin maakunta, Chengdun kaupunki, Sichuanin maakunta, Kiina
Puhelin: 86-18880477902
Tuotteet
Epäorgaaniset hivenaineet
- Orgaaniset hivenaineet
- swahili
- Räätälöity palvelu
- Pikalinkit
Yritysprofiili
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| gudžarati | Klikkaa tästä saadaksesi tiedustelun | © Tekijänoikeus - 2010-2025: Kaikki oikeudet pidätetään. | Sivukartta SUOSITUIN HAKU Puhelin |
| Puh | 86-18880477902 | jaavalainen | Sähköposti |
| 8618880477902 | kiinalainen | ranskalainen | |
| Bird | kiinalainen | ranskalainen | saksa espanjaa |
| Aquatic animals | Japani | Korealainen | arabia kreikkalainen |
| Turkki | italialainen | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | Indonesia afrikaans Ruotsin |
Kiillottaa
- baski
- katalaani
- Physicochemical parameters
Hindi
Lao
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Bulgaria
- Cebuano
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- Kroatia
hollantilainen
| Application object | urdu vietnam | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| gudžarati | Haitin | Hausa | kinyarwanda Hmong Unkari |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | jaavalainen | kannada Khmer Kurdi |
| Kirgiisi | Latina | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | makedonialainen Malaiji malajalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
Norja
- paštu
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
Serbialainen
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
swahili
Tadžikki
tamili
telugu
thaimaalainen
| Application object | urdu vietnam | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Jiddiš | joruba | zulu | kinyarwanda Orija Turkmeeni |
| uiguuri | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1.52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
