Proteiinien, peptidien ja aminohappojen välinen suhde
Proteiinit: Funktionaaliset makromolekyylit, jotka muodostuvat yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta, jotka laskostuvat erityisiksi kolmiulotteisiksi rakenteiksi heliksien, levyjen jne. avulla.
Polypeptidiketjut: Ketjumaiset molekyylit, jotka koostuvat kahdesta tai useammasta aminohaposta, jotka ovat liittyneet toisiinsa peptidisidoksilla.
Aminohapot: Proteiinien perusrakenneosat; luonnossa esiintyy yli 20 tyyppiä.
Yhteenvetona voidaan todeta, että proteiinit koostuvat polypeptidiketjuista, jotka puolestaan koostuvat aminohapoista.
Proteiinin sulatuksen ja imeytymisen prosessi eläimillä
Suun kautta tapahtuva esikäsittely: Ruoka hajoaa fyysisesti pureskelemalla suussa, mikä lisää entsymaattisen ruoansulatuksen pinta-alaa. Koska suusta puuttuu ruoansulatusentsyymejä, tätä vaihetta pidetään mekaanisena ruoansulatuksena.
Alustava erittely mahassa:
Kun fragmentoituneet proteiinit ovat päässeet mahalaukkuun, mahahappo denaturoi ne paljastaen peptidisidokset. Pepsiini hajottaa sitten proteiinit entsymaattisesti suuriksi molekyylipolypeptideiksi, jotka sitten pääsevät ohutsuoleen.
Ruoansulatus ohutsuolessa: Trypsiini ja kymotrypsiini hajottavat ohutsuolessa polypeptidit edelleen pieniksi peptideiksi (dipeptideiksi tai tripeptideiksi) ja aminohapoiksi. Nämä imeytyvät sitten suoliston soluihin aminohappojen kuljetusjärjestelmien tai pienten peptidien kuljetusjärjestelmän kautta.
Eläinten ravinnossa sekä proteiinikelatoidut hivenaineet että pienet peptidikelatoidut hivenaineet parantavat hivenaineiden biologista hyötyosuutta kelaation kautta, mutta ne eroavat merkittävästi toisistaan imeytymismekanismiensa, stabiiliutensa ja sovellettavien skenaarioidensa suhteen. Seuraavassa esitetään vertaileva analyysi neljästä näkökulmasta: imeytymismekanismi, rakenteelliset ominaisuudet, sovellusvaikutukset ja sopivat skenaariot.
1. Imeytymismekanismi:
| Vertailuindikaattori | Proteiinikelatoituneet hivenaineet | Pienet peptidikelatoituneet hivenaineet |
|---|---|---|
| Määritelmä | Kelaatit käyttävät kantajina makromolekyyliproteiineja (esim. hydrolysoitua kasviproteiinia, heraproteiinia). Metalli-ionit (esim. Fe²⁺, Zn²⁺) muodostavat koordinoituneita sidoksia aminohappotähteiden karboksyyli- (-COOH) ja aminoryhmien (-NH₂) kanssa. | Käyttää kantajina pieniä peptidejä (koostuvat 2-3 aminohaposta). Metalli-ionit muodostavat vakaampia viisi- tai kuusijäsenisiä rengaskelaatteja aminoryhmien, karboksyyliryhmien ja sivuketjuryhmien kanssa. |
| Imeytymisreitti | Vaatii proteaasien (esim. trypsiinin) hajottamista suolistossa pieniksi peptideiksi tai aminohapoiksi, jolloin kelatoituneet metalli-ionit vapautuvat. Nämä ionit pääsevät sitten verenkiertoon passiivisen diffuusion tai aktiivisen kuljetuksen kautta ionikanavien (esim. DMT1, ZIP/ZnT-kuljettajat) kautta suoliston epiteelisoluissa. | Voi imeytyä ehjinä kelaatteina suoraan peptidikuljettajan (PepT1) kautta suoliston epiteelisoluihin. Solun sisällä metalli-ioneja vapautuu solunsisäisten entsyymien vaikutuksesta. |
| Rajoitukset | Jos ruoansulatusentsyymien aktiivisuus on riittämätöntä (esim. nuorilla eläimillä tai stressin alla), proteiinien hajoamisen tehokkuus on alhainen. Tämä voi johtaa kelaattirakenteen ennenaikaiseen häiriintymiseen, jolloin ravitsemuksellisesti haitalliset tekijät, kuten fytaatti, voivat sitoa metalli-ioneja ja vähentää niiden hyväksikäyttöä. | Ohittaa suoliston kilpailevan eston (esim. fytiinihaposta johtuvan), eikä imeytyminen ole riippuvainen ruoansulatusentsyymien aktiivisuudesta. Sopii erityisesti nuorille eläimille, joilla on kehittymätön ruoansulatusjärjestelmä tai sairaille/heikentyneille eläimille. |
2. Rakenteelliset ominaisuudet ja vakaus:
| Ominaisuus | Proteiinikelatoituneet hivenaineet | Pienet peptidikelatoituneet hivenaineet |
|---|---|---|
| Molekyylipaino | Suuri (5 000–20 000 Da) | Pieni (200~500 Da) |
| Kelaattisidoksen lujuus | Useita koordinaattisidoksia, mutta monimutkainen molekyylikonformaatio johtaa yleensä kohtalaiseen stabiilisuuteen. | Yksinkertainen lyhyt peptidikonformaatio mahdollistaa vakaampien rengasrakenteiden muodostumisen. |
| Häiriöidenestokyky | Altis mahahapon ja suoliston pH-vaihteluiden vaikutuksille. | Vahvempi happo- ja emäskestävyys; parempi stabiilius suolistoympäristössä. |
3. Sovelluksen vaikutukset:
| Indikaattori | Proteiinikelaatit | Pienet peptidikelaatit |
|---|---|---|
| Biologinen hyötyosuus | Riippuu ruoansulatusentsyymien aktiivisuudesta. Tehokas terveillä aikuisilla eläimillä, mutta teho laskee merkittävästi nuorilla tai stressaantuneilla eläimillä. | Suoran imeytymisreitin ja vakaan rakenteen ansiosta hivenaineiden biologinen hyötyosuus on 10–30 % korkeampi kuin proteiinikelaateilla. |
| Toiminnallinen laajennettavuus | Suhteellisen heikko toiminnallisuus, toimii pääasiassa hivenaineiden kantajina. | Pienillä peptideillä itsellään on toimintoja, kuten immuunijärjestelmän säätely ja antioksidanttivaikutus, ja ne tarjoavat vahvempia synergistisiä vaikutuksia hivenaineiden kanssa (esim. selenometioniinipeptidi tarjoaa sekä seleenilisää että antioksidanttitoimintoja). |
4. Sopivat skenaariot ja taloudelliset näkökohdat:
| Indikaattori | Proteiinikelatoituneet hivenaineet | Pienet peptidikelatoituneet hivenaineet |
|---|---|---|
| Sopivat eläimet | Terveet aikuiset eläimet (esim. lihottavat siat, munivat kanat) | Nuoret eläimet, stressaavat eläimet, runsastuottoiset vesilajit |
| Maksaa | Alhaisempi (raaka-aineet helposti saatavilla, yksinkertainen prosessi) | Korkeampi (pienten peptidien synteesin ja puhdistuksen korkeat kustannukset) |
| Ympäristövaikutus | Imeytymättömät osat voivat erittyä ulosteisiin, mikä voi saastuttaa ympäristöä. | Korkea käyttöaste, pienempi ympäristön saastumisriski. |
Yhteenveto:
(1) Eläimille, joilla on korkea hivenaineiden tarve ja heikko ruoansulatuskyky (esim. porsaat, poikaset, katkaravun toukat) tai eläimille, jotka tarvitsevat puutostilojen nopeaa korjaamista, suositellaan ensisijaisesti pieniä peptidikelaatteja.
(2) Kustannusherkille ryhmille, joilla on normaali ruoansulatus (esim. karja ja siipikarja loppuvaiheessa), voidaan valita proteiinikelaattihivenaineita.
Julkaisuaika: 14.11.2025
